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フリガナサクマ マユコ
ローマ字SAKUMA Mayuko
氏名佐久間 麻由子
学位博士(理学)名古屋大学 
所属薬学部 / 薬学科
職名助教
所属学会日本生物物理学会 日本薬学会 
専門分野薬学 生物分子科学 基礎化学   
研究課題タンパク質構造解析 構造活性相関 有機合成化学 

学会及び社会における活動等

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受賞歴

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著書

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学術論文

著書名 単著、
共著の別
出版年月 発行所・発表雑誌等 概要
Overproduction and preliminary crystallographic study of Ribonuclease H from Escherichia coli. 共著 1989年 J. Biol Chem., 264(20): 11546-11549. 大腸菌リボヌクレアーゼHの大量精製と結晶学的データの解析 Kanaya, S., Kohara, A., Miyagawa, M., Matsushima, M., Matsuzaki, T., Morikawa, K. and Ikehara, M. (旧姓:宮川を使用)
Three-dimensional structure of ribonuclease H from E.coli. 共著 1990年 Nature, 347: 306-309. 大腸菌由来リボヌクレアーゼHのX線結晶構造解析を行い、1.8Å分解能で構造を決定した。この酵素は、2つの異なるドメインからなるα+β構造で、DNA-RNAハイブリッドと相互作用する可能性がある。酵素の活性化に不可欠なMg結合部位は、グルタミン酸1個とアスパラギン酸3個からなるクラスターの近傍に位置している。これらの残基は、レトロウイルスのRNase Hおよび逆転写酵素において完全に保存されている。また、Mg結合部位周辺のβ鎖の構造モチーフは、DNase Iのそれと類似している。Katayanagi, K., Miyagawa, M., Matsushima, M., Ishikawa, M., Kanaya, S., Ikehara, M., Matsuzaki, T. and Morikawa, K. (旧姓:宮川を使用)
Structural details of Ribonuclease H from Escherichia coli as refined to an atomic resolution 共著 1992年 J. Mol. Biol., 223: 1029-1052. 大腸菌リボヌクレアーゼHの原子分解能での詳細な構造解析を行った。Katayanagi, K., Miyagawa, M., Matsushima, M., Ishikawa, M., Kanaya, S., Nakamura, H., Ikehara, M., Matsuzaki, T. and Morikawa, K.(旧姓:宮川を使用)
Crystallization and Preliminary Crystallographic Data of the α-Amylase Inhibitors, Haim I and PaimⅡ 共著 1994年 J. Biochem., 115: 168-170. α-アミラーゼインヒビターHaim I、Haim IIの結晶化とその結晶学データの解析 Miyagawa M., Fukuhara K., Kagayanagi K., Ishihmaru K., Morikawa K., Matsuzaki T., Sato Y., Hara S., Ikenaka T., Arai M. and Murao S. (旧姓:宮川を使用)
Crystallization and preliminary X-ray analysis of MotY, a stator component of the Vibrio alginolyticus polar flagellar motor 共著 2007年 Acta. Cryst., 63(2): 89-92 海洋性ビブリオ菌の固定子タンパク質MotYの結晶化とその結晶学的データの解析 Shinohara, A., Sakuma, M., Yakushi, T., Kojima, S., Namba, K., Homma, M. & Imada, K.
Insights into the stator assembly of the Vibrio flagellar motor from the crystal structure of MotY 共著 2008年 Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 105(22): 7696-7701 ビブリオ菌のNa+駆動型極べん毛の回転には、PomA, PomB, MotX, MotYの4つの蛋白質が必要である。MotXとMotYはべん毛基部でTリングを構成し、PomA/PomB複合体のモーターへの集合に関与している。MotYの結晶構造を2.9Åの分解能で決定した。MotYはN末(MotY-N)とC末(MotY-C)の2つのドメインからなる。MotY-Nは新規の構造を示したが、MotY-Cは推定ペプチドグリカン(PG)結合モチーフを含み、その構造はPalやRmpMといったPG結合蛋白質と非常によく似ていた。これらの結果からビブリオ菌極べん毛モーター固定子複合体の分子集合モデルを提案した。Kojima, S., Shinohara, A., Terashima, H., Yakushi, T., Sakuma, M., Homma, M., Namba, K. & Imada, K
Stator assembly and activation mechanism of the flagellar motor by the periplasmic region of MotB 共著 2009年 Mol. Microbiol., 73(4): 710-718. サルモネラ菌べん毛モーター固定子集合とその活性化機構におけるMotBのペリプラズム領域の関与について。C末端ペリプラズマ領域MotBCにはペプチドグリカン結合(PGB)ドメインだけでなく、ペリプラズム側において運動に必須な部分がすべて含まれている。構造情報をもとに行った機能解析により、PGBドメインはプロトンチャネルを形成するために二量体となっていること、MotBCのN末端部分の大きな構造変化がPG結合とプロトンチャネルの活性化に必要であることが明らかとなった。Kojima, S., Imada, K., Sakuma, M., Sudo, Y., Kojima, C, Minamino, T., Homma, M. and Namba, K
Ligand specificity determined by differentially arranged common ligand-binding residues in the bacterial amino acid chemoreceptors Tsr and Tar 共著 2011年 J Biol Chem., 286(49):42200-10 大腸菌に強い誘引応答を引き起こす物質としてセリンとアスパラギン酸があり、アスパラギン酸はTar,セリンはTsrという異なる受容体によって認識される。本研究では、Tsrのペリプラズムドメインの立体構造を決定し,Tarのものと比較した。アスパラギン酸やセリンの側鎖に結合する残基の配置は大きく異なっており,リガンドの識別に重要であると考えられた.またTsrとTarでは,リガンド結合ポケット周囲のアミノ酸残基の電荷やリガンド結合ポケットのサイズが異なっており,これらの構造上の違いによってリガンドを厳密に識別していると考えられた。Tajima H, Imada K, Sakuma M, Hattori F, Nara T, Kamo N, Homma M, & Kawagishi I.
Insight into the assembly mechanism in the supramolecular rings of the sodium-driven Vibrio flagellar motor from the structure of FlgT. 共著 2013年 Proc Natl Acad Sci USA, 110(15):6133-8 ビブリオ菌のべん毛基部体には、TリングHリングと呼ばれるリング構造が存在し、FlgT、MotX、MotYといったタンパク質によって形成される。これらの構造は、ビブリオ菌では固定子の固定に必要であり、ビブリオ菌の超高速回転の達成に必須な構造である。本研究では、X線結晶構造解析により、2.0Å分解能でFlgTの構造を決定した。FlgTはN、M、Cの3つのドメインから形成されていた。解析結果によりビブリオ菌べん毛モーターの基部体リング構造の集合メカニズムと固定子の集合メカニズムについて提案し、ビブリオ菌の超高速回転を可能にする頑強な構造の分子基盤を明らかにした。Terashima H, Li N, Sakuma M, Koike M, Kojima S, Homma M and Imada K.
X-ray structure analysis and characterization of AFUEI, an elastase inhibitor from Aspergillus fumigatus 共著 2013年 J Biol Chem. , 288(24)17451-17459 Aspergillus fumigatusの産生するエラスターゼは、真菌由来の難治性日和見感染症、アスペルギルス症の重要な原因物質の一つである。そのインヒビターAFUEIは68残基のタンパク質で、A. fumigatusとA. flavus のエラスターゼ、ヒト好中球エラスターゼなどに少量で高い阻害活性を持っており、アスペルギルス症だけでなく急性肺障害の治療薬として期待されている。X線結晶解析によりAFUEIの全体構造はくさびの形をしており、土台となるコア構造からループが伸びる形をしていることがわかった。このAFUEIの立体構造は、主に植物由来のpotato I family に属するセリンプロテアーゼインヒビターと著しく良く似た構造をしていたが、アミノ酸配列の類似性は低かった。AFUEI はコア構造と結合ループの間に、potato I familyのインヒビターと同様の水素結合のネットワークを持ち、同じ阻害機構でプロテアーゼを阻害することが推測できた。また、分子系統解析により、真菌由来のAFUEIが、植物および環形動物由来のpotato I family インヒビターと進化的類縁性を持っていることが明確に示された。Sakuma M, Imada K, Okumura Y, Uchiya K, Yamashita N, Ogawa K, Hijikata A, Shirai T, Homma M, Nikai T.
Conformational change in the periplamic region of the flagellar stator coupled with the assembly around the rotor. 共著 2014年 Proc Natl Acad Sci USA, 111(37):13523-8 海洋性ビブリオ菌のナトリウム駆動型べん毛モーターの固定子を構成するタンパク質の細胞 壁に結合する部分(PomBc)に着目し、X 線結晶構造解析により分子構造を解析した。PomBc の N 末側で固定子の一部が伸び 上がるような構造変化が起きて細胞壁に結合すること、この構造変化は可逆的であること(すなわち伸び縮みすること) が明らかになった。Zhu S, Takao M, Li N, Sakuma M, Nishino Y, Homma M, Kojima S and Imada K.
Biochemical characterization of the flagellar stator-associated inner membrane protein FliL from Vibrio alginolyticus 共著 2017年 J. Biochem., 161 (4): 331-337 海洋性細菌Vibrio alginolyticusにおいて、固定子はイオンを透過するエネルギー変換体であり、PomA及びPomBの膜タンパク質から構成される。V. alginolyticusの167アミノ酸からなる分子量18kDaの一回膜貫通型タンパク質であるFliLが、固定子の極局在や運動に関与することを示した。Kumar A, Isumi M, Sakuma M, Zhu S, Nishino Y, Onoue Y, Kojima S, Miyanoiri Y, Imada K, Homma M
The Helix Rearrangement in the Periplasmic Domain of the Flagellar Stator B Subunit Activates Peptidoglycan Binding and Ion Influx. 共著 2018年 4月 Structure, Apr 3;26(4):590-598.e5 サルモネラの固定子Bサブユニット(MotB)の機能に必須なペリプラズム領域(MotBC)にL119P変異が生じるとモーターに組み込まれやすくなることに着目し、この変異をもつMotBcがPG層と結合することを見出した。続いてMotBcの溶液中での構造をNMRにより調べたところ、L119P変異によって引き起こされた構造変化はN末端側のヘリックスα1に局在することがわかった。本研究により、固定子の組み込み・イオン透過の活性化・細胞壁への固定がα1の構造変化で連携して起こることが明らかとなった。Kojima S, Takao M, Almira G, Kawahara I, Sakuma M, Homma M, Kojima C, Imada K
Structure of Vibrio FliL, a New Stomatin-like Protein That Assists the Bacterial flagellar Motor Function 共著 2019年 3月 MBio., Mar 19;10(2). pii: e00292-19 細菌べん毛運動機能を助ける新しいストマチン様タンパク質、海洋性ビブリオ菌のFliLの構造解析を行った。10個のFliL分子が集まって一つのリング状の複合体を形成し、このFliLリングが膜蛋白質である固定子と複合体を形成して一緒にべん毛モーターに組み込まれること、またFliLリングの内壁が固定子と相互作用して固定子の活性を制御することを明らかにした。さらにFliLは哺乳類の神経細胞や赤血球の中などにも存在するストマチン様蛋白質と共通の構造を持つことがわかった。 Norihiro Takekawa, Miyu Isumi, Hiroyuki Terashima, Shiwei Zhu, , Yuuki Nishino, Mayuko Sakuma, Seiji Kojima, Michio Homma, Katsumi Imada
Structure of the periplasmic domain of SflA involved in spatial regulation of the flagellar biogenesis of Vibrio reveals a TPR/SLR-like fold 共著 2019年 8月 J. Biochem., Aug 1;166(2):197-204 海洋性ビブリオ菌(Vibrio alginolyticus)は、極に一本のべん毛を持つ細菌であるが、べん毛の本数と位置は複数のタンパク質によって制御されている。SflAは、菌体周囲でのべん毛形成を抑制する約35kDaの一回膜貫通型タンパク質で、N末端側ペリプラズム領域、膜貫通ヘリックス、およびC末端側サイトプラズム領域から形成されている。X線結晶構造解析により、N末端側ペリプラズム領域(SflAN)の構造を1.9Åの分解能で決定した。 SflANのコア構造(SflAN1)は、ドメインスワッピングした二量体になることにより、tetratricopeptide repeat(TPR)/Sel1-like repeat(SLR)モチーフを形成し, この部分で別のタンパク質と結合すると考えられる。Mayuko Sakuma, Shoji Nishikawa, Satoshi Inaba, Takehiko Nishigaki, Seiji Kojima, Michio Homma, Katsumi Imada
Two Distinct Conformations in 34 FliF Subunits Generate Three Different Symmetries within the Flagellar MS-Ring 共著 2021年 3月 mBio 12(2) 細胞べん毛モーターの基礎となるMSリングの構造を解明した。MSリングは2種類の構造を持つFliLが34個集まって形成され、3種類の回転対称性が生み出されて大きな構造体を形成することが明らかになった。生体分子モーターの機能解明、細胞内の分子複合体の進化の解明等に繋がる可能性がある。Norihiro Takekawa, Akihiro Kawamoto, Mayuko Sakuma, Takayuki Kato, Seiji Kojima, Miki Kinoshita, Tohru Minamino, Keiichi Namba, Michio Homma and Katsumi Imada
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学会発表

題目/演目名等 発表年月 発表学会名等 概要
Aspergillus flavusの産生するエラスターゼインヒビターAFLEIのX線構造解析 2011年 第84回日本生化学会年会  京都国際会議場(口頭発表、一般)佐久間麻由子1、今田勝巳2、奥村欣由3、打矢惠一3、小川賢二4、本間道夫1、二改俊章3(1.名大・院理・生命理学 2.阪大・院理・高分子科学 3.名城大・薬 4.国立東名古屋病院)
アスペルギルス由来エラスターゼインヒビターAFLEIのX線結晶構造解析 2011年 第48日本細菌学会中部支部 名古屋大学(口頭発表、一般) 佐久間麻由子、奥村欣由、打矢惠一、本間道夫、二改俊章
X-ray structure analysis of AFUEI, an elastase inhibitor from Aspergillus fumigatus 2013年 4th International Symposium on Diffraction Structural Biology 名古屋吹上ホール(国際学会、ポスター、一般)Mayuko Sakuma, Katsumi Imada, Yoshiyuki Okumura, Kei-ichi Uchiya, Atsushi Hijikata, Tsuyoshi Shirai, Michio Homma and Toshiaki Nikai
Structural property of the periplasmic TPR domain of SflA, a DnaJ family protein involved in flagellation of Vibrio alginolyticus 2016年 第54回生物物理学会年会 つくば国際会議場(ポスター、一般) Mayuko Sakuma, Satoshi Inaba, Shoji Nishikawa, Takehiko Nishigaki, Seiji Kojima, Katsumi Imada, and Michio Homma
海洋性ビブリオ菌の極べん毛形成に関与するDnaJファミリータンパク質SflAのペリプラズム領域TPRドメインとその機能解析 2016年 9月 第89回日本生化学会大会 東北大学(ポスター、一般)佐久間麻由子、稲葉敏、西川翔士、西垣岳彦、小嶋誠司、今田勝巳、本間道夫
Structural property of the periplasmic TPR domain of SflA, a DnaJ family protein involved in flagellation of Vibrio alginolyticus 2017年 3月 Bacterial Flagella, Injectisomes and Type III Secretion Systems ioint with Annual Flagella Meeting 沖縄科学技術大学院大学 (国際学会、ポスター、一般 ) Mayuko Sakuma, Satoshi Inaba, Shoji Nishikawa, Takehiko Nishigaki, Seiji Kojima, Katsumi Imada, and Michio Homma
細菌べん毛モーター固定子付随蛋白質FliLのペリプラズム領域の構造 2017年 9月 第55回生物物理学会年会 熊本大学(ポスター、一般)Norihiro Takekawa, Miyu Isumi, Mayuko Sakuma, Seiji Kojima, Michio Homma and Katsumi Imada
海洋性ビブリオ菌の極べん毛形成に関わるDnaJファミリータンパク質SflAのペリプラズム領域の構造と機能解析 2017年10月 第54回日本細菌学会中部支部 名古屋大学(口頭、一般)佐久間麻由子、稲葉敏、西川翔士、西垣岳彦、小嶋誠司、今田勝巳、本間道夫
べん毛モーター固定子を取り巻くタンパク質FliLの構造・機能解析 2017年12月 日本生体エネルギー研究会第43回討論会 京都産業大学(ポスター、一般)竹川宜宏、伊角実優、朱世偉、佐久間麻由子、小嶋誠司、本間道夫、今田勝巳
FliF構造から見出された細菌べん毛とIII型ニードル複合体の構造類似性 2018年 9月 第56回生物物理学会年会 岡山大学(口頭、一般)竹川宜宏、佐久間麻由子、小嶋誠司、本間道夫、今田勝巳
Structural analysis of the periplasmic TPR domain of SflA, a DnaJ family protein involved in flagellation of Vibrio alginolyticus 2018年10月 17th International Conference on the Crystallization of Biological Macromolecules 上海技科大学 (国際学会、ポスター、一般 )Mayuko Sakuma, Satoshi Inaba, Shoji Nishikawa, Takehiko Nishigaki, Seiji Kojima, Katsumi Imada, and Michio Homma
「名古屋大学RI安全取り扱い実習」の安全性と理解度向上への取り組み 2018年12月 日本放射線安全管理学会第17回学術大会 名古屋大学(ポスター、一般) 佐久間麻由子、小島康明、柴田理尋
べん毛MSリングの構造モデル 2019年 3月 第24回べん毛研究討論会 愛知県蒲郡市(口頭、一般)竹川宜宏、川本晃大、佐久間麻由子、加藤貴之、小嶋誠司、難波啓一、本間道夫、今田勝巳
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